Recientemente, Rutherford y Lindquist aportaron un ejemplo molecular. La Hsp90 es una proteína chaperona que monitoriza el correcto plegamiento de algunos polipéptidos para formar proteínas. Rutherford y Lindquist sometieron a choque térmico a embriones de drosophila, convocando así a una enorme cantidad de Hsp90 citoplásmico para responder al estrés. La disminución en la normal actividad de monitorización de la Hsp90 produjo muchos cambios morfológicos en las moscas adultas. Estos cambios desaparecerían en la siguiente generación, en ausencia del estrés. Una posible conclusión es que la Hsp90 está actuando de tampón para las mutaciones: las moscas han acumulado muchas mutaciones, pero su efecto queda suprimido por la Hsp90. Para probar esta hipótesis, cruzaron moscas que mostraban cambios
Recientemente, Rutherford y Lindquist aportaron un ejemplo molecular. La Hsp90 es una proteína chaperona que monitoriza el correcto plegamiento de algunos polipéptidos para formar proteínas. Rutherford y Lindquist sometieron a choque térmico a embriones de drosophila, convocando así a una enorme cantidad de Hsp90 citoplásmico para responder al estrés. La disminución en la normal actividad de monitorización de la Hsp90 produjo muchos cambios morfológicos en las moscas adultas. Estos cambios desaparecerían en la siguiente generación, en ausencia del estrés. Una posible conclusión es que la Hsp90 está actuando de tampón para las mutaciones: las moscas han acumulado muchas mutaciones, pero su efecto queda suprimido por la Hsp90. Para probar esta hipótesis, cruzaron moscas que mostraban cambios morfológicos, emulando la acción de selección natural cuando hay grandes cambios ambientales. Las moscas resultantes mostraban cambios mofológicos incluso en ausencia de choque térmico: la cantidad de mutaciones acumuladas en estas moscas había superado a la capacidad de tampón de la Hsp90, por lo que estas moscas habían cambiado su valle epigenético.